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目前，藥用抗體的研發(fā)主要基于雜交瘤細胞或者體外抗體庫。通過抗原設計和抗體篩選，人們初步獲得陽性的hits，再進一步通過一系列生物性質檢測和功能驗證，終得到有藥用潛力的抗體。在實際研發(fā)過程中，經(jīng)過了常規(guī)篩選所得的抗體，有諸多方面需要更細致的改進，包括親和力、免疫原性、半衰期等等，抗體領域這些年來做了很多相關的研究和實踐。其中，抗體親和力成熟是研究的重要方向之一。

抗體在分子生物學實驗中的應用，隨著分子生物學發(fā)展的進步而越來越成熟，而抗體的穩(wěn)定性是自然界長期進化的結果，在眾多物種中，抗體分子形成了保守而穩(wěn)定的結構，分子中70% 氨基酸殘基（免疫球蛋白結構域）以beta的片層（beta-sheet）形式堆疊，形成緊密并能耐受蛋白酶作用的“三明治”結構，輕鏈和重鏈通過保守的二硫鍵形成具有三個結構域的免疫球蛋白，大大提高了分子本身的穩(wěn)定性。

單鏈抗體（single-chian variable fragment，scFv），是由抗體重鏈的可變區(qū)與輕鏈的可變區(qū)在一段肽鏈連接下構成的小分子，是具有抗體活性的小結構功能結構單位；單鏈抗體可以由表達系統(tǒng)進行表達，也可以用噬菌體展示技術進行制備，由于其分子量小，穿透力強，半衰期短，免于抗原性低等等特點，所以在臨床診斷，治療，預防方面有重要作用和廣闊的應用前景，本文就單鏈抗體結構，制備，應用等方

人-鼠嵌合抗體：利用DNA重組技術將鼠源單抗的輕鏈、重鏈可變區(qū)插入含有人抗體恒定區(qū)的表達載體中，轉化哺乳動物細胞進行表達所產(chǎn)生的單克隆抗體。人-鼠嵌合抗體的人源化程度可達到70%，完整的保留了鼠源單抗的可變區(qū)，大限度的保留了親本活性，人抗體恒定區(qū)的引入則大大降低了免疫原性。

雙特異性抗體（bispecific antibody,BsAb）,擁有兩個不同的抗原結合位點，從而同時與兩個靶抗原結合，在發(fā)揮抗體靶向性的同時，介導另外一種特殊的功能，例如一個結合靶細胞上的特異抗原，另一個結合淋巴細胞或者吞噬細胞等效應細胞，從而在腫瘤診斷及治療過程中發(fā)揮傳統(tǒng)抗體*的優(yōu)勢。雙特異性抗體結合抗原的兩條臂可分別來自Fab、Fv、ScFv或者dSFv等，一般是雙價的，有時候也可以構

蛋白質藥物，包括單克隆抗體，越來越多的被開發(fā)用于糖尿病、癌癥等疾病的診斷和治療，且治療效果優(yōu)于多數(shù)其他小分子藥物，具有高度的特異性和較少的副作用。當前技術生產(chǎn)的蛋白質藥物的終產(chǎn)品因在不同的生產(chǎn)階段會發(fā)生各種各樣的修飾改變，都存在異構性問題。因此，對蛋白藥物進行系統(tǒng)的鑒定對其可再生及安全生產(chǎn)是十分必要的。